Молекулярные шаперонИны – это большие белковые комплексы, у которых имеется внутренняя полость. В клетке шаперонины выполняют очень важную функцию: обеспечивают правильное сворачивание других белков; однако специалисты в области нанотехнологии нашли и другое применение для этих молекул.
Дело в том, что в полость шаперонина может быть помещен не только белок, но и, например, частица золота или квантовая точка (рисунок 1).
У шаперонинов обнаружилась и другая особенность: в определенных условиях они способными формировать ленты и двумерные массивы с высокой степенью упорядоченности (рисунок 2). Такие «двумерные кристаллы» можно использовать как матрицы для создания упорядоченного массива квантовых точек.
Однако возможности применения шаперонинов ограничены, казалось бы, самой природой: диаметр полости (а значит, и размер захватываемых частиц) определен довольно жестко. Исправить это досадное недоразумение решила группа ученых из США. Они взяли шаперонин одного из самых экстремальных жителей нашей планеты –
архебактерии рода Sulfolobus, которая живет при температуре выше 80 °С и pH ниже 3,0. Эти шаперонины состоят из 18 субъединиц и называются розеттасомами (rosettasome).
Для начала исследователи изучили строение розеттасомы: этот белковый комплекс состоит из двух колец, каждое из которых образовано 9 белковыми субъединицами (впрочем, такое строение характерно для всех шаперонинов, только число субъединиц варьирует). Каждая субъединица, в свою очередь, имеет три домена: экваториальный, маленький промежуточный и апикальный. Ученые предположили, что экваториальный домен отвечает за взаимодействие субъединиц, тогда как апикальный – за размер центральной полости. Следует отметить, что у природной розеттасомы диаметр полости равен 3 нм.
Были смоделированы мутантные субъединицы, лишенные части или целого апикального домена, и предсказана форма розеттасом, составленных из таких измененных субъединиц (рисунок 3). Чтобы не быть голословными, после моделирования ученые синтезировали эти белки и изучили их параметры. К радости исследователей, мутантные белки не только собирались в двойные кольца, как было предсказано, но и формировали ленты и двумерные массивы.
Итак, благодаря этим исследованиям теперь есть возможность выбрать шаперонин с диаметром полости заданного размера: 3, 9, 10 или 11 нм.
Работа
“Mutant chaperonin proteins: new tools for nanotechnology” опубликована в журнале Nanotechnology.
Это правда необычная статья... для многих.. и во многом... Хотя идея, как всегда - не очень новая. Интересно, а сколько стоят за грамм выпотрошенные сереводородные бактерии? 
